PROTEÍNAS 1 noviembre de 2019

1 noviembre de 2019

PROTEÍNAS

El siguiente tema que hemos estudiado ha sido el de las proteínas. En primer lugar, estas son biomoléculas orgánicas que están formadas por aminoácidos. Estos son de bajo peso molecular y están unidos a 4 radicales distintos (un -NH2, un -COOH, un -H y un RADICAL), por eso se les llama carbonos asimétricos alfa, a excepción de la glicocola, que es un aminoácido que presenta 2 radicales iguales (H). Existen 20 aminoácidos proteicos, que se diferencian en hidrofílicos, hidrófobos, ácidos y básicos, y 150 aminoácidos que son no proteicos. Estos cuentan con una serie de propiedades, como que son sólidos, solubles en H2O, cristalinos, más o menos incoloros, tienen un elevado punto de fusión y una actividad óptica (pueden ser dextrógiros, levógiros y además pueden tener forma D y L).

Una de las propiedades más características es su propiedad ácido-básica, es decir, tiene la capacidad de regular la concentración de pH, al coger o ceder H+, esto ocurre gracias a que alcanza el PUNTO ISOELÉCTRICO. Este punto se alcanza cuando el aminoácido al estar en contacto con el H2O, se queda con una parte positiva (el -NH2 tiende a coger H+, y queda como -NH3+) y una parte negativa (el -COOH pierde H+, y queda como -COO-). Además en este punto el pH es 7. De esa manera, ese aminoácido puede actuar como ácido, en un medio básico (cediendo H+ al medio) o como básico, en un medio ácido (captando H+).

Por otro lado, existen una serie de aminoácidos esenciales, que nuestro organismo no puede sintetizar y por ello los debemos tomar en la dieta, algunos de ellos son: valina, isoleucina, leucina,...Además los lactantes tampoco sintetizan la histina.

Estos aminoácidos se unen mediante ENLACES PEPTÍDICOS, estos se producen entre el -COOH y el -NH2 del siguiente aminoácido, y según la cantidad hablamos de dipéptidos (2 aminoácidos), tripéptidos (3), oligopéptidos (- de 50) y polipéptidos (+ de 50). El primer compuesto de esa cadena que se ha formado es la amina (N-terminal) y el último es el carboxilo (C-terminal). Las características de este enlace son:

Es un enlace covalente más corto que el resto de enlaces C-N.
Posee carácter de doble enlace por lo que no permite giro.
Los 4 átomos que reaccionan y los 2 átomos de carbono se encuentran en el mismo plano.
Entre los enlaces C-C y N-C, si que puede existir un cierto giro pero no muy libre.

De esa manera, se obtienen oligopéptidos de interés biológico como la oxitocina, insulina, glucagón o glutatión.

En cuanto a la estructura de las proteínas existen 4 niveles de organización:

Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos, presente en todas las proteínas.
Estructura secundaria: disposición espacial adoptada por la estructura secundaria. Dentro de esta hay tres tipos: la ALFA-HÉLICE, en la que la estructura primaria se enrrolla sobre si misma en forma de espiral, lo hace mediante un giro hacia la derecha (Dextrógiro), hay 3.6 aminoácidos por vuelta y cada aminoácido se encuentra girado 100º con respecto al anterior. Esta estructura se mantiene estable gracias a la formación de enlaces de hidrógeno INTRACATENARIOS, que se forman entre el amino de un aminoácido y el carbonilo (C=O) del cuarto aminoácido con respecto a el. EL otro tipo de estructura secundaria, es la BETA-LÁMINA PLEGADA, la cual presenta enlaces de hidrógeno INTERCATENARIOS, además participan todos los enlaces peptídicos dando una gran estabilidad y los enlaces de hidrógeno se producen entre aminoácidos que están muy alejados. Y por último, la otra forma de estructura secundaria es la HÉLICE DE COLÁGENO, que es como la alfa-hélice pero con algunas diferencias como que el giro es LEVÓGIRO, hay 3 aminoácidos por vuelta, por lo que es más alargada. Por ejemplo, el colágeno está formado por 3 hélices, unidas mediante enlaces covalentes del tipo enlace peptídico y enlaces débiles del tipo enlaces de hidrógeno.
Estructura terciaria: disposición espacial adoptada por la estructura secundaria que da lugar a una estructura de conformación globular. Esta se mantiene unida mediante una serie de enlaces débiles (enlaces de hidrógeno, atracciones electrostáticas, atracciones hidrofóbicas y las fuerzas de Van Der Waals) y un enlace fuerte, que es el disulfuro (cisteína, grupo "tiol=--SH"). Dependiendo de la solubilidad y por tanto de sus funciones, podemos diferenciar 2 tipos de proteínas, que serían la GLOBULAR (soluble en H2O y con funciones: enzimática, transportadora, defensiva, hormonal,...), un ejemplo sería la mioglobina que está formada po 153aa y 8 tramos rectos con estructura alfa-hélice, cuando en realidad la mayoría de estas proteínas suelen presentar combinaciones de alfa-hélice y beta-lámina plegada (DOMINIO ESTRUCTURAL). Y el otro tipo de proteína sería la FIBROSA O FILAMENTOSA, que tiene un aspecto alargado, no es soluble en H2O y sus funciones son, estructural y protectora.
Estructura cuaternaria: formada por la unión de varias cadenas polipeptídicas (PROTÓMEROS), que se mantienen unidos mediante enlaces débiles, y enlaces covalentes del tipo disulfuro. Por ejemplo, la hemoglobina que es un tetrámero (4 protómeros, 2 tipo alfa y 2 tipo beta).

Las proteínas se clasifican en:

Holoproteínas: Solo presentan aa. Que se dividen a su vez en fibrosas (colágeno, miosina, queratina, fibrina y elastina) y en globulares (actina, albúminas, globulinas e histonas).
Heteroproteínas: Además de aa presentan otras moléculas (GRUPO PROSTÉTICO). Estas se dividen a su vez en (cromoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas y lipoproteínas).

Además, las proteínas tienen una serie de propiedades que son:

Solubilidad: los radicales polares de la proteína forman enlaces de hidrógeno con el H2O. De esa manera, se forma una envoltura acuosa alrededor de la proteína que impide la unión de otras proteínas y por tanto su precipitación. Las proteínas fibrosas son insolubles en H2O.
Desnaturalización: pérdida de la estructura compleja, por rotura de enlaces, lo que lleva a una estructura primaria (solo se mantienen los enlaces peptídicos) que terminará adquiriendo forma fibrosa, por lo que precipitará. Esto se debe a diferentes motivos como: la polaridad del disolvente, pH, urea, temperatura y agitación.
Especifidad: hay de dos tipos, de función y de especie. La de función, muestra que depende de la posición en la que se encuentran los aminoácidos. Y la de especie, que existen proteínas específicas de cada especie.
Capacidad amortiguadora: tiene carácter anfótero, es decir, puede regular la concentración de pH debido a que alcanzan ese punto isoeléctrico.

Por último, la proteína tiene una serie de funciones que son: reserva (no solo energética sino también de nutrientes), transportadora, contráctil, protectora o defensiva, transducción de señales químicas, hormonal, estructural, enzimática, homeostática y de reconocimiento de enlaces químicos.

A continuación, adjunto el esquema del tema.

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

Los cuatro niveles de estructura de la proteína son estructura primaria (secuencia lineal), estructura secundaria (disposición espacial de la estructura primaria), que se divide en alfa-hélice, beta-lámina plegada y hélice de colágeno, estructura terciaria (disposición espacial de la estructura secundaria), que se divide también en proteínas globulares y filamentosas, y por último, estructura cuaternaria (formada por cadenas polipeptídicas, que se llaman protómeros, con estructura terciaria idéntica o no).

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

En la estructura primaria, los enlaces son peptídicos, entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido, con el amino (-NH2) del siguiente. Este tipo de enlace está presente en todas las estructuras de las proteínas.

En la estructura secundaria, además de enlaces peptídicos entre los aminoácidos. Si es alfa-hélice, se forman enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el grupo amino de un aminoácido y el carbonilo (-C=O) de el cuarto aminoácido con respecto a el, dando mucha estabilidad a la estructura. En el caso de la hélice de colágeno también es así, para formar por ejemplo el colágeno (que está formado por 3 hélices) se forman enlaces covalentes (enlaces peptídicos) y enlaces débiles del tipo enlace de hidrógeno. Y en el caso de la beta-lámina plegada, se forman enlaces de hidrógeno intercatenarios, además de los enlaces peptídicos (que en esta estructura participan todos, dando gran estabilidad).

En la estructura terciaria el número de enlaces aumenta, se forman enlaces débiles que serían enlaces por puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas (entre los radicales con carga positiva o negativa), atracciones hidrofóbicas (uniones de radicales hidrocarbonados de cadena no muy larga) y fuerzas de Van Der Waals. Y también un enlace fuerte que es el de tipo disulfuro (cuando los grupos --tiol "-SH" de las citeínas se encuentran e interaccionan).

En la estructura cuaternaria, para unir las diferentes cadenas polipeptídicas, llamadas protómeros, que tienen estructura terciaria idéntica o no, se forman enlaces débiles (no covalentes) y enlaces covalentes del tipo disulfuro (fuerte).

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

La alfa-queratina tiene un estructura secundaria alfa-hélice. La cual consiste en que esa estructura primaria existente inicialmente se enrrolla sobre si misma en forma de espiral debido a esos giros que se producen en los carbono alfa de los aminoácidos. En esa hélice que se forma el giro es hacia la derecha (dextrógiro), el ángulo que hay entre los carbono alfa de los aminoácidos es de 100º y por cada vuelta encontramos 3.6 aminoácidos. Esta estructura se mantiene estable gracias a la presencia de enlaces de hidrógeno intracatenarios, que se producen entre el amino de una aminoácido y el carbonilo del 4º aminoácido con respecto a el. Los grupo amino de disponen en el mismo lado, los grupos carbonilo en el lado contrario y los radicales se sitúan al exterior de la hélice. La presencia de prolina e hidroxiprolina asegura que no se formen enlaces de hidrógeno intercatenarios.

Sin embargo, la alfa-queratina puede adquirir un nivel de complejidad mayor que el secundario, que es el terciario (es la disposición espacial de la estructura secundaria), más concretamente adquiere una estructura de proteína fibrilar o filamentosa, las cuales conservan esa forma de zig zag, presentan una forma alargada y debido a la gran cantidad de cadenas R-hidrófobas, son insolubles en H2O, y por ello las funciones que pueden llevar a cabo son, estructural, protectora,...

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Dos propiedades de las proteínas serían:

Solubilidad: En la cual, los radicales polares que se encuentran en el exterior de la estructura de la proteína establecen con el agua enlaces de hidrógeno. De esa manera, se forma una envoltura acuosa que envuelve la proteína, evitando que se unan a ella otras proteínas y que precipiten. Para hablar de esta propiedad hay que tener en cuenta que las proteínas fibrosas o filamentosas no son polares.

Especificidad: dentro de esta hay dos tipos. La de función, que nos muestra que depende de la secuencia lineal de aminoácidos, que es la que va a determinar la composición y el orden de la estructura cuaternaria, que es la que finalmente será responsable de esa función específica. De manera que una variación en la secuencia lineal de aminoácidos puede suponer la pérdida de la función.

Y el otro tipo de especificidad es el de especie, y es que existen proteínas exclusivas para cada especie. Además, las proteínas que desempeñan la misma función en diversas especies suelen tener una composición y estructura similar, y se denominan proteínas homólogas. Este es el caso de la cadena A de la insulina, que es idéntica en perros, cerdos, humanos,...

Dentro de esta propiedad podemos encontrar un problema y es que al llevar a cabo un transplante nunca se va a tener una compatibilidad al 100%, ya que cada persona cuenta con unas proteínas únicas, por ello es necesario que se lleven a cabo una serie de tratamientos.

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

Dos funciones de las proteínas serían:

Reserva: No solo se trata de una reserva energética, sino también de una reserva de aminoácidos que pueden ser utilizados como nutrientes. De esa manera podemos encontrar ejemplos como la caseína (que es una fosfoproteína que se encuentra en la leche), la ovoalbúmina (que es una proteína globular, que se encuentra en la clara del huevo) o la zeína (que se encuentra en el maíz).

Enzimáticas: Las proteínas son catalizadores bioquímicos que hacen que las reacciones químicas se puedan dar a mayor velocidad o incluso que se puedan dar. Ejemplos de este tipo de proteínas serían las lipasas, hidrolasas, deshidrogenasas, maltasas, isomerasas, polimerasas, sintetasas,....

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

En la desnaturalización lo que ocurre es que se produce una pérdida de estructura compleja, esto ocurre porque se rompen los enlaces que mantienen unida esa estructura y únicamente se mantiene la estructura primaria (por lo que los únicos enlaces que no se ven afectados son los enlaces peptídicos), que adquirirá una conformación fibrosa. Las estructuras que pierde la proteína son la terciaria seguro, la cuaternaria (si la tiene), y la secundaria (pero a veces se puede conservar). De esa manera lo que ocurre es que se convierte en insoluble en H2O, por lo tanto deja de realizar su función. Las proteínas desnaturalizadas suelen precipitar (los grupos hidrófobos salen hacia el exterior y se ponen en contacto con el H2O). Existen varios factores que pueden hacer que una proteína precipite, que son los siguientes:

Polaridad del disolvente: lo que ocurre es que si cambiamos el agua por otro disolvente menos polar (como el etanol), se va a producir la disminución del grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de las proteínas. Y el disolvente orgánico lo que va a hacer es reaccionar con los grupos hidrófobos del interior de la proteína, del tal manera que la estructura terciaria de la proteína se va a desorganizar, y se va a desnaturalizar y precipitar.

pH: los grupos (-OH) y los H+ afectan a la envoltura acuosa que se ha formado alrededor de la proteína y también afecta a las cargas de los radicales cargados de los aminoácidos, produciendo de esa manera una ruptura de la atracciones electrostáticas que mantienen la estructura terciaria de la proteína, desembocando esto en la desnaturalización y precipitación de las mismas.

Urea: cuando aumenta la fuerza iónica del medio, lo que ocurre es que disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos de las proteínas. Y la urea va a competir con el agua, y se va a producir una destrucción de los enlaces de hidrógeno que se habían formado con el agua, desnaturalizándose de esa manera y precipitando.

Temperatura: al elevar la temperatura lo que ocurre es que aumenta la energía cinética de las moléculas, es decir, se mueven, y de esa manera se produce la desorganización de la envoltura acuosa y se va a desnaturalizar. También se destruyen las interacciones débiles y se desorganiza la estructura de la proteína, se desnaturaliza y posteriormente precipita. Esto también se puede afirmar en el factor de agitación.

Este proceso de desnaturalización puede llevarse a cabo de manera inversa, y por tanto la proteína recupera se estructura y también se función. A este proceso se le llama renaturalización.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Un aminoácido es anfótero porque tiene la capacidad de regular el pH, cogiendo o cediendo H+, y este se produce gracias a que alcanza el punto isoeléctrico. Lo que ocurre es que cuando un aminoácido se pone en contacto con el H2O el grupo (-NH2) tiende a coger un protón quedando como (-NH3+). Mientras que el grupo carboxilo (-COOH) pierde un protón quedando como (-COO(-)). De esa manera se queda el aminoácido con una parte cargada positivamente y otra negativamente. En ese punto isoeléctrico el pH es 7 y puede actuar como ácido y como básico, tienen la capacidad de regular el nivel de pH. Cuando el medio es ácido, esto aminoácido va a actuar como básico, lo que va a hacer es captar H+ del medio. Sin embargo, si el medio es básico, este va a actuar como ácido, va a ceder H+ al medio.

Por ello se dice que las proteínas tienen la propiedad de capacidad amortiguadora.

Fuente: Creación propia

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1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero:

¿Qué moléculas son estos monómeros ?¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?

Estos monómeros son aminoácidos (ya que se puede ver que están formados por un carbono unido a cuatro radicales, uno de ellos NH2 y otro el COOH) y además se unen mediante un enlace peptídico formando las proteínas.

¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros?¿Cuáles son las características de este enlace?

Los enlaces que se forman entre 2 monómeros, se llaman enlaces peptídicos. Estos se producen entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el amino (-NH2) de la siguiente. Dependiendo la cantidad de aminoácidos que se unen tenemos: dipéptidos (unión de 2 aminoácidos), tripéptidos (3 aminoácidos), oligopéptidos (menos de 50 aminoácidos) y polipéptidos (más de 50 aminoácidos). Las cracterísticas de este enlace son: es un enlace covalente más corto que el resto de enlaces C-N, posee carácter de doble enlace (por lo que impide el giro), los 4 átomos que reaccionan y los 2 átomos de carbono se encuentran en el mismo plano y por último, entre los enlace C-C y N-C, puede existir un cierto giro, pero no con libertad.

De la formación del enlace peptídico se produce una molécula de H2O.

Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función.

Una proteína podría ser la rodopsina, la cual es una proteína cuya función es la transducción de señales (median en el proceso en el que la célula elabora una respuesta a un medio externo). Más concretamente, esta lo que hace es al encontrarse en la retina recibir señales luminosas y las células las transforman en impulsos nerviosos.

Otro ejemplo es la somatotropina, la cual tiene función hormonal. Más concretamente, se sintetiza en la hipófisis y se encarga de controlar el crecimiento (facilita el aumento del tamaño de las células y estimula el p roceso de mitosis)

2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.

En primer lugar, la estructura secundaria es una disposición espacial adoptada por la estructura primaria (por lo que presenta enlaces peptídicos). Estos enlaces peptídicos se forman entre el carboxilo de un aminoácidos y el amino del siguiente. Con este se pierde una molécula de H2O).

Dependiendo de la cantidad de aminoácidos, de las condiciones de temperatura y tensión y la cantidad de puentes de hidrógeno, se pueden obtener tres tipos de estructura primaria.

Una de ellas es la alfa-hélice. En esta la estructura primaria se enrolla sobre si misma y forma una espiral, el giro con el que se enrolla es dextrógiro (hacia la derecha), el ángulo que hay entre los aminoácidos es de 100º y hay 3.6 aminoácidos por vuelta. Esta estructura se mantiene gracias a la formación de enlaces de hidrógeno intracatenarios, que se forman entre el amino de un aminoácido y el carbonilo (-C=O) del cuarto aminoácido con respecto a el. De esa manera en esa hélice los grupos amino se encuentran en un lado y los carbonilos en el lado opuesto, y los radicales se encuentran hacia el exterior.

Otra forma es la beta-lámina plegada, esta conserva la forma en zig zag de la primaria, y se mantiene unida y estable mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Además esta estructura es muy estable porque participan todos los enlaces peptídicos. Y los enlaces de aminoácidos no se producen entre aminoácidos próximos, entre aminoácidos muy alejados. Se pueden unir dos cadenas de manera paralela, con dirección C-N o antiparalela alternando dirección C-N y N-C ( esta manera antiparalela es más frecuente y estable.

Y la otra forma es la hélice de colágeno, esta es parecida a la alfa-hélice, pero tiene diferencias como que el giro en vez de ser dextrógiro es levógiro (hacia la izquierda), por cada vuelta hay 3 aminoácidos, por lo que es más alargada. Un ejemplo es el colágeno, que está formado por tres hélices unidas mediante enlaces débiles (no covalentes) y enlaces covalentes del tipo peptídico.

En el caso de la estructura terciaria, esta es la disposición espacial adoptada por la estructura secundaria, que da lugar a una conformación globular. Los radicales apolares se colocan hacia el interior y los polares se colocan hacia el exterior, esto hace que las proteínas globulares sean solubles en H2O y en disoluciones salinas. Esta se mantiene unida mediante una serie de enlaces que son: por una parte débiles, como los enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, las atracciones electrostáticas (entre los radicales con carga + o -), las atracciones hidrófobas (uniones de radicales hidrocarbonados que no sean muy largos) y las fuerzas de Van Der Waals. Y por otro lado se producen enlaces fuertes que son los disulfuros (entre los grupos tiol "-SH" de dos cisteínas. Además esta estructura presenta unos tramos rectos, que son de estructura secundaria pero también giros que no son estructura secundaria. Según el tipo de estructura terciaria que tenga se diferencian dos tipos de proteínas, las globulares y las fibrosas o filamentosas.

La proteínas globulares, son solubles en H2O y desempeñan funciones como la enzimática, transportadora, hormonal, defensiva,... Un ejemplo de estas sería la mioglobina, que lo que hace es almacenar oxígeno en las células musculares. Esta está formada por 153 aminoácidos, y presenta 8 tramos rectos, que son con estructura secundaria alfa-hélice. En realidad, este tipo de proteínas suele tener tramos rectos con combinaciones de alfa-hélice y beta-lámina plegada. A esas combinaciones de alfa-hélice y de beta-lámina plegada se les llama dominios estructurales. Estos dominios estructurales se unen mediante zonas estrechas, posibilitando un cierto movimiento. Además, siguiendo con la composición de la mioglobina está unida a un grupo hemo, que posee el Fe, que es el que va a unirse al oxígeno.

Con respecto a las proteínas fibrosas o filamentosas, estas conservan esa forma en zig zag, tienen un aspecto alargado y tiene una gran cantidad de radicales apolares, lo que hace que sean insolubles en H2O y en disoluciones salinas, y que por tanto que las funciones que llevan a cabo sean la estructural y defensiva. Ejemplo de estas son: la alfa-queratina, la fibroina o el colágeno.

3.¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? ¿A qué se debe esta característica?

Los aminoácidos son anfóteros porque son capaces de regular el pH, cogiendo o cediendo H+, y esto es posible porque alcanza el punto isoeléctrico. Ese punto isoeléctrico se alcanza en el momento en el que un aminoácido se pone en contacto con agua, entonces el (-NH2) de este aminoácidos tiende a coger un protón. Mientras que el grupo carboxilo (-COOH) pierde un H+. De esa manera el aminoácido va a quedar con una parte carga negativamente y una parte cargada positivamente, que sería ese punto isoeléctrico en el que el pH es 7. En este punto el aminoácido puede actuar como ácido o como básico, cogiendo o cediendo protones. Si el medio es ácido, va a actuar como básico, lo que va a hacer es captar H+ del medio. Mientras que si el medio es básico, actúa como ácido, cede H+ al medio.

Por eso se dice que la proteína tiene la propiedad de capacidad amortiguadora.

4.En relación a la estructura de proteínas:

a) Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.

La estructura terciaria es la disposición espacial adoptada por la estructura secundaria, que da lugar a una conformación globular. Los radicales apolares se colocan hacia el interior y los polares se colocan hacia el exterior, esto hace que las proteínas globulares sean solubles en H2O y en disoluciones salinas. Esta se mantiene unida mediante una serie de enlaces que son: por una parte débiles, como los enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, las atracciones electrostáticas (entre los radicales con carga + o -), las atracciones hidrófobas (uniones de radicales hidrocarbonados que no sean muy largos) y las fuerzas de Van Der Waals. Y por otro lado se producen enlaces fuertes que son los disulfuros (entre los grupos tiol "-SH" de dos cisteínas. Además esta estructura presenta unos tramos rectos, que son de estructura secundaria pero también giros que no son estructura secundaria. Según el tipo de estructura terciaria que tenga se diferencian dos tipos de proteínas, las globulares y las fibrosas o filamentosas.

Si que existe un nivel de estructura superior a la estructura terciaria que es la cuaternaria. Esta es la disposicion espacial que adopta la estructura terciaria. Esta formada por la unión de cadenas polipeptídicas que se llaman protómeros. Y se mantienen unidos por enlaces débiles (no covalentes) y por covalentes del tipo disulfuro. Algunos ejemplos son insulina (dimeros), colágeno (trimeros) o la hemoglobina (tetrameros), la cual tiene cuatro cadenas polipeptídicas "2 de tipo alfa y 2 de tipo beta".

b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80º. En esas condiciones no se detectó actividad de la enzima. Explica que proceso justifica esta observación.

Lo que ocurre es que la proteína se ha desnaturalizado, y ese proceso consiste en lo siguiente. La desnaturalización consiste en la pérdida de la estructura compleja, debido a la rotura de enlaces, de tal manera que se queda en una estructura primaria que adopta una formación filamentosa. Por lo que respecta a esa pérdida de estructura, la proteína pierde seguro la estructura terciaria, la cuaternaria (si la tiene también) y la secundaria a veces se puede conservar. De esa manera la proteína pierde su función.

Las proteínas desnaturalizadas suelen precipitar, ya que los grupos hidrófobos quedan en el exterior estableciendo interacciones y agrupándose.

Los factores que llevan a la precipitación de la proteína son:

Polaridad del disolvente: Si cambiamos el disolvente por uno menos polar que el H2O, se produce una disminución del grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de las proteínas, por lo que la proteína precipita. Los disolventes polares interaccionan con los grupos hidrófobos que se encontraban en el interior y de esa manera la estructura terciaria se desorganiza y precipita.

pH: Los OH y H+, afectan a la envoltura acuosa que hay alrededor de la proteína y también a las cargas de los radicales con carga, de esa manera se rompen las atracciones electrostáticas que mantenían la estructura terciaria y esta se desorganiza y precipita.

Urea: Cuando aumenta la fuerza iónica del medio, se produce una disminución del grado de hidratación de los grupos iónicos de la proteína. La urea compite con el agua y se rompen los enlaces de hidrógeno que se habían establecido con el agua, desorganizándose la estructura y precipitando.

Temperatura: Cuando aumenta la temperatura, se produce un aumento de la energía cinética, es decir, un aumento del movimiento de las partículas, lo que desorganiza la envoltura de agua y provoca la desnaturalización de las proteínas. Así como también se destruyen las interacciones débiles que desorganizan la estructura de la proteína. Este factor es el que nos plantea la pregunta. Esto suceso también es aplicable al factor de agitación.

También puede ocurrir que las proteínas recuperen su forma compleja y por tanto su función y solubilidad, que es el proceso de renaturalización.

ACTIVIDADES PAU

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